CO2 sammelt sich in der Atmosphäre und ist schwer umzuwandeln, da es sehr stabil ist. Einige Mikroben können das CO2 aber mithilfe hocheffizienter Enzyme einfangen und verändern. Forschende des Max-Planck-Instituts für Marine Mikrobiologie in Bremen haben zusammen mit den Universitäten Genf und Radboud eines dieser Enzyme isoliert.
Elektronisch aufgespannt auf eine Elektrode vollzog es die äußerst effiziente Umwandlung von CO2 in Ameisensäure. Die Entdeckung ist wichtig für die Entwicklung neuer Systeme zur CO2-Bindung, da sie hocheffizient ist. Ameisensäure ist eine stabile und ungefährliche Verbindung, die benutzt werden kann, um Energie zu speichern oder Moleküle für Industrie und Pharmazie herzustellen.
Mikroben-Enzym inspiriert Elektrochemie
Die Entdeckung ist wichtig für die Entwicklung neuer Systeme zur CO2-Bindung, da sie hocheffizient und kaum umkehrbar ist. „Die von den Mikroorganismen verwendeten Enzyme ermöglichen sehr spezifische und schnelle Reaktionen und sind daher eine fantastische Spielwiese für Forschende“, sagt Tristan Wagner, Leiter der Max-Planck-Forschungsgruppe Mikrobielle Metabolismen am Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie (MPIMM).
Die Forschenden nutzen Elektroden, die mit elektrischem Strom verbunden sind, um chemische Reaktionen durchzuführen. Die elektrodengestützte Gewinnung von Ameisensäure aus CO2 benutzt oft umweltschädliche und seltene Metalle. Diese Metalle wollten sie durch das Enzym ersetzen, das die Gruppe am MPIMM entdeckt und gewonnen hatten.
Sollte diese neue Methode auch im großen Maßstab funktionieren, wäre das besser als andere CO2-Abscheidungsmethoden, wie z.B. die gefährliche CO2-Einlagerung in tiefere Erdschichten. Mit Strom aus erneuerbaren Energiequellen und der Gewinnung von wertvoller Ameisensäure wäre das ein wichtiger technischer Fortschritt.
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Originalpublikation: Selmihan Sahin, Olivier N. Lemaire, Mélissa Belhamri, Julia M. Kurth, Cornelia U. Welte, Tristan Wagner, Ross D. Milton (2023): Bioelectrocatalytic CO2 Reduction by Mo-Dependent Formylmethanofuran Dehydrogenase. Angew. Chem. Int. Ed. (15 Sept 2023), e202311981 – DOI: doi.org/10.1002/anie.202311981
